МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ И АТЕРОСКЛЕРОЗ
Аннотация
В обзоре представлены современные данные о матриксных металлопротеиназах, их активаторах и ингибиторах, а также результаты многочисленных экспериментальных и клинических исследований уровней в крови этих деструктивных ферментов при атеросклерозе, сердечно-сосудистых заболеваниях и их осложнениях, обсуждены механизмы действия металлопротеиназ, приводящие к дестабилизации и разрыву атеросклеротической бляшки.
Об авторах
Я. В. Полонская
НИИТПМ - филиал ИЦиГ СО РАН
Россия
Россия
Ю. И. Рагино
НИИТПМ - филиал ИЦиГ СО РАН
Россия
Россия
Список литературы
1. Чазова И.Е., Ощепкова Е.В. Об актуальных проблемах борьбы с сердечно-сосудистыми заболеваниями // Аналит. вестн. 2015. Т. 44 (597). С. 4-9.
2. Бокерия Л.А., Гудкова Р.Г. Болезни системы кровообращения и сердечно-сосудистая хирургия в Российской Федерации. Состояние и проблемы // Аналит. вестн. 2015. Т. 44 (597). С. 9-19.
3. Капутин М.Ю., Бирюков А.В., Медведев А.А. Актуальные вопросы диагностики и лечения нестабильных коронарных атеросклеротических бляшек // Креативная кардиология. 2015. № 4. С. 34-39.
4. Shah P.K. Biomarkers of plaque instability // Curr. Cardiol. Rep. 2014. Vol. 16 (12). P. 547.
5. Holschermann H., Tillmanns H., Bode C. Pathophysiology of acute coronary syndrome // Hamostaseologie. 2006. Vol. 26, N 2. P. 99-103.
6. Shah P.K. Cellelar and molecular mechanisms of plaque rupture // High-risk atherosclerotic plaques: mechanisms, imaging, models, and therapy / Ed. L.M. Khachigian. New York: CRC Press, 2005. P. 1-19.
7. Waksman R., Seruys P.W. Handbook of the vulnerable plaque. London, 2004. P. 1-48.
8. Johnson J.L. Metalloproteinases in atherosclerosis // Eur. J. Pharmacol. 2017, Sep 9. doi: 10.1016/j.ejphar. 2017.09.007.
9. Galis Z.S., Muszynski M., Sukhova G.K. et al. Enhanced expression of vascular matrix metalloproteinases induced in vitro by cytokines and in regions of human atherosclerotic lesions // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1995. Vol. 748. P. 501-507.
10. Galis Z.S., Khatri J.J. Matrix metalloproteinases in vascular remodelling and atherogenesis: the good, the bad, and the ugly // Circ. Res. 2002. Vol. 90. P. 251-262.
11. Loftus I.M. Increased matrix MMP-9 activity in unstable carotid plaques: а potential role in acute plaque disruption // Stroke. 2000. Vol. 31. P. 40-47.
12. Маркелова Е.В., Здор В.В., Романчук А.Л., Бирко О.Н. Матриксные металлопротеиназы: их взаимосвязь с системой цитокинов, диагностический и прогностический потенциал // Иммунопатология, аллергология, инфектология. 2016. № 2. С. 11-22.
13. Лесниченко И.Ф., Грицаев C.В., Капустин С.И. Матриксные металлопротеиназы: характеристика, роль в лейкозогенезе и прогностическое значение // Вопр. онкологии. 2011. Т. 57, № 3. С. 286-294.
14. Lee Eun-Jung, Moon Pyong-Gon, Baek Moon-Chang, Kim Hee-Sun. Comparison of the effects of matrix metalloproteinase inhibitors on TNF-a release from activated microglia and TNF-a converting enzyme activity // Biomolecules Therapeutics. 2014. Vol. 5. P. 414-419.
15. Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы и их биологические функции // Биоорган. химия. 1998. Т. 24, № 4. С. 245-255.
16. Raffetto J.D., Khalil R.A. Matrix metalloproteinases and their inhibitors in vascular remodeling and vascular disease // Biochem. Pharmacol. 2008. Vol. 75, N 2. P. 346-359.
17. Visse R., Nagase H. Matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases: structure, function, and biochemistry // Circ. Res. 2003. Vol. 92, N 8. P. 827-839.
18. Page-McCaw A., Ewald A.J., Werb Z. Matrix metalloproteinases and the regulation of tissue remodelling // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2007. Vol. 8, N 3. P. 221-233.
19. Bellayr I.H., Mu X., Li Y. Biochemical insights into the role of matrix metalloproteinases in regeneration: challenges and recent developments // Future Med. Chem. 2009. Vol. 1, N 6. P. 1095-1111.
20. Brew K., Nagase H. The tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMPs): An ancient family with structural and functional diversity // Biochim. Biophys. Acta. 2010. Vol. 1803, N 1. P. 55-71.
21. Ярмолинская М.И., Молотков А.С., Денисова В.М. Матриксные металлопротеиназы и ингибиторы: классификация, механизм действия // Журн. акушерства и женских болезней. 2012. Т. 61, № 1. С. 113-125.
22. Шадрина А.С., Плиева Я.З., Кушлинский Д.Н., Морозов А.А., Филипенко М.Л., Чанг В.Л., Кушлинский Н.Е. Классификация, регуляция активности, генетический полиморфизм матриксных металлопротеиназ в норме и при патологии // Альманах клин. медицины. 2017. Т. 45, № 4. С. 266-279.
23. Nagase H., Visse R., Murphy G. Structure and function of matrix metalloproteinases and TIMPs // Cardiovasc. Res. 2006. Vol. 69, N 3. P. 562-573.
24. Cieplak P., Strongin A.Y. Matrix metalloproteinases - From the cleavage data to the prediction tools and beyond // Biochim. Biophys. Acta. 2017. Vol. 1864 (11 Pt A). P. 1952-1963.
25. Newby A.C. Metalloproteinases promote plaque rupture and myocardial infarction: A persuasive concept waiting for clinical translation // Matrix Biol. 2015. Vol. 44-46. P. 157-166.
26. Волков В.И., Калашник Д.Н., Серик С.А. Изменение уровня матриксной металлопротеиназы-9 у больных со стабильной и нестабильной стенокардией // Укр. терапевт. журн. 2006. № 1. С. 4-7.
27. Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Липиды, липопротеиды и атеросклероз. СПб.: Питер Пресс, 1995. 304 с.
28. Kelly E.A., Busse W.W., Jarjour N.N. Increased matrix metalloproteinase-9 in the airway after allergen challenge // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2000. Vol. 162. P. 1157-1161.
29. O’Callaghan C.J., Williams B. Mechanical strain-induced extracellular matrix production by human vascular smooth muscle cells: role of TGF-beta // Hypertension. 2000. Vol. 36, N 3. P. 319-324.
30. Castellanos M., Leira R., Serena J. et al. Plasma metalloproteinase-9 concentration predicts hemorrhagic transformation in acute ischemic stroke // Stroke. 2003. Vol. 34. P. 40-46.
31. Back M., Ketelhuth D.F., Agewall S. Matrix metalloproteinases in atherothrombosis // Prog. Cardiovasc. Dis. 2010. Vol. 52. P. 410-428.
32. Brinckerhoff C.E., Matrisian L.M. Matrix metalloproteinases: a tail of a frog that became a prince // Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2002. Vol. 3. P. 207-214.
33. Davies M.J. Coronary disease: The pathophysiology of acute coronary syndromes // Hear. 2000. Vol. 83. P. 361-366.
34. Bonanno E., Mauriello A., Partenzi A. et al. Flow cytometryanalisis of atherosclerotic plaque cells from human carotids: a validation study // Cytometry. 2000. Vol. 39, N 2. P. 158-165.
35. Полонская Я.В., Чернявский А.М., Волков А.М. и др. Корреляции биомаркеров воспаления и деструкции в крови и в сосудистой стенке у мужчин с коронарным атеросклерозом // Сиб. науч. мед. журн. 2011. Т. 31, № 5. С. 25-30.
36. Полонская Я.В., Чернявский А.М., Волков А.М., Каштанова Е.В., Цымбал С.Ю., Рагино Ю.И. Корреляции биомаркеров воспаления и деструкции в крови и в сосудистой стенке у мужчин с коронарным атеросклерозом // Сиб. науч. мед. журн. 2011. № 5. С. 25-31.
37. Рагино Ю.И., Чернявский А.М., Полонская Я.В. и др. Воспалительно-деструктивные биомаркеры нестабильности атеросклеротических бляшек: исследования сосудистой стенки и крови // Кардиология. 2012. Т. 52, № 5. С. 37-41.
38. Lijnen H.N. Extracellular proteolysis in the development and progression of atherosclerosis. // Biochem. Soc. 2002. Vol. 30, N 2. P. 163-167.
39. Moreau M., Brocheriou I., Petit L., Moreau M. Interleukin-8 mediates down-regulation of tissue inhibitor of metalloproteinase-1 expression in cholesterol-loaded human macrophages: relevance to stability of atherosclerotic plague // Circulation. 1999. Vol. 99. P. 420-426.
40. Gu C., Wang F., Hou Z. et al. Sex-related differences in serum matrix metalloproteinase-9 screening non-calcified and mixed coronary atherosclerotic plaques in outpatients with chest pain // Heart Vessels. 2017, Jul 19. doi: 10.1007/s00380-017-1014-3.
41. Silvello D., Narvaes L.B., Albuquerque L.C. et al. Serum levels and polymorphisms of matrix metalloproteinases (MMPs) in carotid artery atherosclerosis: higher MMP-9levels are associated with plaque vulnerability // Biomarkers. 2014. Vol. 19, N 1. P. 49-55.
42. Funayama H., Ishikawa S., Kubo N. et al. Increases in interleukin-6 and matrix metalloproteinase-9 in the infarct-related coronary artery of acute myocardial infarction // Circulation. J. 2004. Vol. 68. P. 451-454.
43. Halpert I., Sires U. I., Roby J.D. et al. Matrilysin is expressed by lipid-laden macrophages at sites of potential rupture in atherosclerotic lesions and localizes to areas of versican deposition, a proteoglycan Substrate for the enzyme // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 9748-9753.
44. Huang W.C., Sala-Newby G.B., Susana A., Johnson J.L., Newby A.C. Classical macrophage activation up-regulates several matrix metalloproteinases through mitogen activated protein kinases and nuclear factor-κB // PLoS One. 2012. Vol. 7: e42507.
45. Wallner K., Li C., Shah P.K. et al. Tenascin-C is expressed in macrophage-rich human coronary atherosclerotic plaque // Circulation. 1999. Vol. 99. P. 1284-1289.
46. Kajiwara K., Ueda H., Yamomoto H. et al. Tenascin-C is associated with coronary plaque instability in patients with acute coronary syndromes // Circulation. J. 2004. Vol. 68. P. 198-203.
47. Uzui H., Harpf A., Liu M et al. Increased expression of membrane type 3-matrix metalloproteinase in human atherosclerotic plaque // Circulation. 2002. Vol. 106, N 24. P. 3024-3036.
Рецензия
Для цитирования:
Полонская Я.В., Рагино Ю.И. МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ И АТЕРОСКЛЕРОЗ. Атеросклероз. 2017;13(3):50-55.
For citation:
Polonskaya Ya.V., Ragino Yu.I. METALLOPROTEINASE AND ATHEROSCLEROSIS. Ateroscleroz. 2017;13(3):50-55. (In Russ.)
Просмотров:
505
Послать статью по эл. почте 